Категория
Биология
Тип
реферат
Страницы
17 стр.
Дата
07.05.2014
Формат файла
.html — Html-документ
Архив
1026333.zip — 11.09 kb
  • biosintez-antitel-struktura-i-specifichnost-antigenov_1026333_1.html — 43.66 Kb
  • Readme_docus.me.txt — 125 Bytes
Оцените работу
Хорошо  или  Плохо



Текст работы

отдельных четырехцепочечныхкомплексов, обусловливающих образование полимерных молекул — IgM и IgA.

Структура иммуноглобулинов различныхклассов обусловлена числом и расположением S—S-связей в молекулах, а такжеколичеством четырехцепочечных элементов. На рис. 2 приведено схематическоеизображение молекул иммуноглобулинов различных классов.

IgM присутствует в сыворотке в видепентамера четырехцепочечных комплексов, соединенных S—S-связями между Н-цепями.Некоторое количество IgA сыворотки также присутствует в виде димерной итетрамерной формы. Полимерные IgA и IgM содержат Небольшую полипептидную цепь сМг=14 000—15000, которая, по-видимому, стабилизирует полимерную структуру.Кроме того, в димерный IgA входит секреторный компонент—большой гликопротеид сМг=80 000.

Легкие цепи иммуноглобулинов бываюттолько двух типов —К или х. и являются общими для всех пяти классов, в то времякак тяжелые цепи обладают структурными, иммунологическими и химическимиособенностями, характерными для каждого класса иммуноглобулинов.

Для обозначения тяжелых цепей,относящихся к классам IgG, IgM, IgA, IgD и IgE, используют соответствующиегреческие буквы— у, ц, а, б и е. На основании различий в химическом строенииН-цепей в пределах класса можно выделить подклассы иммуноглобулинов: 4 — дляIgG, 2 — для IgA и 2 — для IgM. В молекуле иммуноглобулина любого класса легкиецепи относятся только к одному типу.



Ваше мнение



CAPTCHA