Категория
Естествознание
Тип
контрольная работа
Страницы
2 стр.
Дата
02.05.2009
Формат файла
.rtf — Rich Text Format (Wordpad)
Архив
148285.zip — 77.03 kb
  • struktura-immunoglobulinov_148285_1.rtf — 1155.48 Kb
  • Readme_docus.me.txt — 125 Bytes
Рейтинг
10  из 10
Оценок
1
Оцените работу
Хорошо  или  Плохо


Текст работы










Контрольная работа
Контрольная работа по биологии
Содержание
1. Первичная структура Н-и L-цепей иммуноглобулинов
2. Трехмерная структура иммуноглобулинов
3 . Антигенсвязывающие центры антител
1.
Первичная структура Н-и L-цепей иммуноглобулинов
При исследовании аминокислотной последовательности
было обнаружено, что все легкие и тяжелые цепи имеют одну принципиальную структурную особенность: о н
и состоят из двух частей — вариабельной
и константной . Вариабельные части легких цепей сильно отличаются друг от друга у всех исследованных иммуноглобулинов, а константные имеют близкую аминокислотную последовательность в пределах одного класса как легких, так и тяжелых цепей.
Постоянная или константная часть легких цепей для каждого из х- или Я-типов цепей включает 107 а. о. СООН-концевого участка. Исключение составляют различия в нескольких аминокислотных остатках, например в положении 191 и 153 в цепях человека или в положениях 190 и 152 в Я-цепях, обусловленные генетическими вариантами.
Оставшаяся последовательность аминокислотных остатков в NHa-концевой половине легких цепей образует так называемую вариабельную область. Частота замен отдельных аминокислот в вариабельных областях легких цепей иммуноглобулинов зависит от положения аминокислотного остатка в полипептидной цепи и максимальна около аминокислот в положениях 30, 50 и 95. Эти участки, получившие название гипервариабельных, принимают непосредственное участие в связывании антигена и входят в состав антигенсвязывающего центра.
Вариабельная область Н-цепей в МН2-концевой части
несколько длиннее соответствующей области L-цепей и включает 118—



Ваше мнение



CAPTCHA